Аннотация
Основной целью работы была оценка уровня транскрипции генов γМ-кристаллинов в хрусталике глаза Сyprinus carpio. Для этого методом количественной ПЦР-РВ зафиксирована транскрипция и измерен ее относительный уровень у 5 генов γM-кристаллинов и кристаллин-подобных белков карпов в возрасте 4, 10 и 14 месяцев. Для всех возрастных групп установлена специфичность транскрипции в хрусталиках генов Gcm1, Gcm1l, Gcm2l, Crygm6. Транскрипция гена Gcm2l2 кроме хрусталика обнаружена также мышцах, печени и мозге. Анализ значимости аминокислотной последовательности выявленных γМ-кристаллинов для формирования преломляющих свойств хрусталика выполнен на основе рассчитанных для них величин инкремента показателя преломления. Предполагается, что высокие значения показателя преломления хрусталика определяются не столько относительным содержанием аминокислот в γМ-кристаллинах, сколько их последовательностями, обеспечивающими плотность укладки третичной пространственной структуры этих белков, а также концентрацией этих белков.
Для установления консервативных доменов и эволюционных отношений между γМ-кристаллинами рыб разных таксонов было выполнено множественное выравнивание аминокислотных последовательностей и построено филогенетическое дерево методом ближайших соседей. Высокий уровень гомологии, наличие 26 консервативных участков и филогенетическая близость сравниваемых белков у группы костистых рыб могут свидетельствовать об эволюционном закреплении их структуры и важной роли в определении специфических свойств хрусталиков у Teleostei
Литература
Land MF, Nilsson D-E (2012) Animal Eyes. Oxford. Oxford University Press. 288 p.
Kröger RHH (2013) Optical plasticity in fish lenses. Prog Retin Eye Res 34:78–88. https://doi.org/10.1016/j.preteyeres.2012.12.001
Pierscionek BK (2009) Gradient index of refraction (GRIN) profiling of the eye lens. In Ed.Michael Bass. The Optical Society of America Handbook of Optics. Volume III: Vision and Vision Optics. New York. McGraw-Hill. 19.1-19.18.
Pierscionek BK, Regini JW (2012) The gradient index lens of the eye: an opto-biological synchrony. Prog Retin Eye Res 31(4):332–349. https://doi.org/10.1016/j.preteyeres.2012.03.001
Lin Y-R, Mok H-K, Wu Y-H, Liang S-S, Hsiao C-C, Huang C-H, Chiou S-H (2013) Comparative proteomics analysis of degenerative eye lenses of nocturnal rice eel and catfish as compared to diurnal zebrafish. Mol Vis 19:623–637.
Posner M, Hawke M, LaCava C, Prince CJ, Bellanco NR, Corbin RW (2008) A proteome map of the zebrafish (Danio rerio) lens reveals similarities between zebrafish and mammalian crystallin expression. Mol Vis 14:806–814.
Greiling TM, Houck SA, Clark JI (2009) The zebrafish lens proteome during development and aging. Mol Vis 15:2313–2325.
Kiss AJ, Cheng CH (2008) Molecular diversity and genomic organisation of the alpha, beta and gamma eye lens crystallins from the Antarctic toothfish Dissostichus mawsoni. Comp. Biochem. Physiol. Part D Genomics and Proteomics 3(2):155–171. https://doi.org/10.1016/j.cbd.2008.02.002
Chiou SH, Chang WC, Pan FM, Chang T, Lo TB (1987) Physicochemical characterization of lens crystallins from the carp and biochemical comparison with other vertebrate and invertebrate crystallins. J Biochem 101(3):751–759. https://doi.org/10.1093/jb/101.3.751
Zhao H, Chen Y, Rezabkova L, Wu Z, Wistow G, Schuck P (2014) Solution properties of γ-crystallins: hydration of fish and mammal γ-crystallins. Protein Sci 23(1):88–99. https://doi.org/10.1002/pro.2394
Pan FM, Chang WC, Lin CH, Hsu AL, Chiou SH (1995) Characterization of gamma-crystallin from a catfish: structural characterization of one major isoform with high methionine by cDNA sequencing. Biochem Mol Biol Int 35(4):725–732. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7627123/
Mahler B, Chen Y, Ford J, Thiel C, Wistow G, Wu Z (2013) Structure and dynamics of the fish eye lens protein, γM7-crystallin. Biochemistry 52(20):3579–3587. https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi400151c
Zhao H, Brown PH, Magone MT, Schuck P (2011) The molecular refractive function of lens γ-crystallins. J Mol Biol 411(3):680–699. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3146585/
Глоссарий параметров ПЦР [Электронный ресурс]. Режим доступа - https://www.sigmaaldrich.com/deepweb/assets/sigmaaldrich/marketing/global/documents/200/845/oligo-architect-glossary-br3011en-mk.pdf (Дата обращения 05.05.2022) [Glossarij parametrov PCR [Jelektronnyj resurs]. Rezhim dostupa - https://www.sigmaaldrich.com/deepweb/assets/sigmaaldrich/marketing/global/documents/200/845/oligo-architect-glossary-br3011en-mk.pdf (Data obrashhenija 05.05.2022)]
Kolder ICRM, van der Plas-Duivesteijn J, Tan G, Wiegertjes GF, 5, Forlenza M, Guler AT, Travin DY, Nakao M, Moritomo T, Irnazarow I, den Dunnen JT, Anvar SY, Jansen H., Dirks RP, Palmblad M, Lenhard , Henkel CV, Spaink HP (2016) A full-body transcriptome and proteome resource for the European common carp. BMC Genomics 17: 701. https://doi.org/10.1186/s12864-016-3038-y
Filby AL, Tyler CR (2007) Appropriate 'housekeeping' genes for use in expression profiling the effects of environmental estrogens in fish. BMC Mol Biol 8:10. https://doi.org/10.1186/1471-2199-8-10
Liu W, Yuan X, Yuan S, Dai L, Dong S, Liu J, Peng L, Wang M, Tang Y, Xiao Y (2020) Optimal reference genes for gene expression analysis in polyploid of Cyprinus carpio and Carassius auratus. BMC Genet 21:107. https://doi.org/10.1186/s12863-020-00915-6
Yuan JS, Reed A, Chen F, Stewart CN (2006) Statistical analysis of real-time PCR data. BMC Bioinformatics 7:85. https://doi.org/10.1186/1471-2105-7-85
NCBI // URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein (дата обращения: 09.02.2022).
Okonechnikov K, Golosova O, Fursov M, UGENE team (2012) Unipro UGENE: a unified bioinformatics toolkit. Bioinformatics 28(8):1166–1167. https://doi.org/10.1093/bioinformatics/bts091
Waterhouse AM, Procter JB, Martin DMA, Clamp M, Barton GJ (2009) Jalview Version 2—a multiple sequence alignment editor and analysis workbench. Bioinformatics 25(9):1189–1191. https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btp033
Zhao H, Brown PH, Schuck (2011) On the distribution of protein refractive index increments. Biophys J 100(9):2309–2317. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3149238/
Gasteiger E, Hoogland C, Gattiker A, Duvaud S, Wilkins MR, Appel RD, Bairoch A (2005) Protein Identification and Analysis Tools on the ExPASy Server. In Ed. J.M. Walker The proteomics protocols handbook. Totowa, New Jersey. Humana Press Inc. 571–607. https://doi.org/10.1385/1-59259-890-0:571
Gerhard GS, Kauffman EJ, Wang X, Stewart R, Moore JL, Kasales CJ, Demidenko E, Cheng KC (2002) Life spans and senescent phenotypes in two strains of Zebrafish (Danio rerio). Experimental Gerontology 37(8–9):1055–1068. https://doi.org/10.1016/S0531-5565(02)00088-8
Carey JB, Judge DS (2000) Longevity Records: Monographs on Population Aging. Vol 8: Life Spans of Mammals, Birds, Amphibians, Reptiles, and Fish. University Press of Southern Denmark. 241 p.
Brooks CM, Andrews AH, Ashford JR, Ramanna N, Jones CD, Lundstrom CC, Cailliet GM (2011) Age estimation and lead–radium dating of Antarctic toothfish (Dissostichus mawsoni) in the Ross Sea. Polar Biol 34(3):329–338. https://doi.org/10.1007/s00300-010-0883-z
Wages P, Horwitz J, Ding L, Corbin RW, Posner M (2013) Changes in zebrafish (Danio rerio) lens crystallin content during development. Mol Vis 19:408–417. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3580975/
Wang K, Vorontsova I, Hoshino M, Uesugi K, Yagi N, Hall JE, Schilling TF, Pierscionek BK (2020) Optical development in the zebrafish eye lens. FASEB J 34(4):5552–5562. https://doi.org/10.1096/fj.201902607R
Keenan J, Manning G, Elia G, Dunn MJ, Orr DF, Pierscionek BK (2012) Crystallin distribution patterns in Litoria infrafrenata and Phyllomedusa sauvagei lenses. Proteomics 12(11):1830–1843. https://doi.org/10.1002/pmic.201100393
Axelrod D, Lerner D, Sands PJ (1988) Refractive index within the lens of a goldfish eye determined from the paths of thin laser beams. Vision Res 28(1): 57–65. https://doi.org/10.1016/S0042-6989(88)80006-3
Campbell MC (1984) Measurement of refractive index in an intact crystalline lens. Vis Res 24(5):409–415. https://doi.org/10.1016/0042-6989(84)90039-7
Van Leen RW, Breuer ML, Lubsen NH, Schoenmakers JG (1987) Developmental expression of crystallin genes: in situ hybridization reveals a differential localization of specific mRNAs. Dev Biol 123(2):338–345. https://doi.org/10.1016/0012-1606(87)90392-7
Ueda Y, Duncan MK, David L (2002) Lens proteomics: the accumulation of crystallin modifications in the mouse lens with age. Invest Ophthalmol Vis Sci 43(1): 205–215. https://iovs.arvojournals.org/article.aspx?articleid=2123357
Pierscionek B, Bahrami M, Hoshino M, Uesugi K, Regini J, Yagi N (2015) The eye lens: age-related trends and individual variations in refractive index and shape parameters. Oncotarget 6(31):30532–30544. https://www.oncotarget.com/article/5762/text/
Vendra VP, Khan I, Chandani S, Muniyandi A, Balasubramanian D (2016) Gamma crystallins of the human eye lens. Biochim Biophys Acta 1860(1 Pt B):333–343. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2015.06.007
Slingsby C, Wistow GJ, Clark AR (2013) Evolution of crystallins for a role in the vertebrate eye lens. Protein Sci. 22(4):367–380. https://doi.org/10.1002/pro.2229
Houston P, Macro N, Kang M, Chen L, Yang J, Wang L, Wu Z, Zhong D (2020) Ultrafast Dynamics of Water-Protein Coupled Motions around the Surface of Eye Crystallin. J Am Chem Soc. 142(8):3997–4007. https://doi.org/10.1021/jacs.9b13506
Kiss AJ, Mirarefi AY, Ramakrishnan S, Zukoski CF, Devries AL, Cheng CH (2004) Cold-stable eye lens crystallins of the Antarctic nototheniid toothfish Dissostichus mawsoni Norman. J Exp Biol 207(Pt 26):4633–4649. https://doi.org/10.1242/jeb.01312