ВЛИЯНИЕ РЕДОКС-СТАТУСА БЫЧЬЕГО СЫВОРОТОЧНОГО АЛЬБУМИНА НА ЕГО ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С ПАРАОКСОНОМ ПО ДАННЫМ МОЛЕКУЛЯРНОГО МОДЕЛИРОВАНИЯ

  • Дарья Александровна Белинская Институт эволюционной физиологии и биохимии им. И.М. Сеченова РАН
  • Анастасия Александровна Баталова Институт эволюционной физиологии и биохимии им. И.М. Сеченова РАН
  • Николай Васильевич Гончаров 1 - Институт эволюционной физиологии и биохимии им. И.М. Сеченова РАН, 2 - НИИ гигиены, профпатологии и экологии человека ФМБА России
Ключевые слова: бычий сывороточный альбумин, редокс-статус, параоксон, молекулярное моделирование

Аннотация

Трехмерная структура альбумина достаточно лабильна, и при взаимодействии с разными веществами имеют место кооперативность и аллостерическая модуляция, присущие мультимерным белкам. В составе молекулы альбумина содержится свободный цистеин Cys34, который способен образовывать дисульфиды с гомоцистеином и другими тиолами или окисляться до сульфеновой и сульфиновой кислот. Цель представленного исследования – на примере параоксона (диэтил-п-нитрофенилфосфата) методами молекулярного моделирования оценить влияние степени окисления Cys34 на связывающую и (псевдо)эстеразную активность сывороточного альбумина быка (БСА) по отношению к ФОС и сравнить с результатом аналогичного исследования, проведенного нами ранее для альбумина человека (ЧСА). Согласно полученным данным, в БСА, в отличие от ЧСА, окисление цистеина существенно влияет на связывающую активность сайта Садлоу I по отношению к параоксону. Модификация цистеина и в БСА, и в ЧСА не влияет на взаимодействие параоксона с сайтом Садлоу II. Сопоставление полученных данных с результатами наших предыдущих биохимических экспериментов позволяет сделать вывод, что в коммерческом альбумине Cys34 находится преимущественно в окисленной форме.

 

 

Опубликован
2020-01-30
Раздел
Экспериментальные статьи