ВЛИЯНИЕ ВАЗОПРЕССИНА НА КОЛЛАГЕНАЗНУЮ АКТИВНОСТЬ КЛЕТОК ПАПИЛЛЯРНОЙ ЗОНЫ ПОЧЕК КРЫС
PDF

Ключевые слова

вазопрессин
десмопрессин
почечная папилла
желатиназа А и Б
антидиуретический эффект

Аннотация

Для того чтобы выяснить, могут ли матриксные металлопротеиназы участвовать в реализации антидиуретического эффекта вазопрессина, методом зимографии исследовано влияние гормона на желатиназную активность клеток почечного сосочка крыс линии Вистар. Показано, что добавление гормона к суспензии клеток почечного сосочка вызывало увеличение желатиназной активности белков с молекулярной массой 52, 57 и 89 кДа. Данный эффект имитировался V2-агонистом вазопрессина десмопрессином. Вазопрессин, но не десмопрессин, вызывал увеличение секреции клетками почечного сосочка 57 и 89 кДа-белка в среду инкубации . Обсуждается роль матриксных металлопротеиназ в увеличении водной проницаемости межклеточного матрикса почечного сосочка под влиянием вазопрессина.

https://doi.org/10.31857/S0044452921060024
PDF

Литература

Ivanova LN (2012) Vasopressin: molecular mechanisms of its antidiuretic effect. Neuroscience and Behavioral Physiology 42(7):661–677. https:// doi:10.1007/s11055-012-9618-7

Bankir L, Bichet DG, Morgenthaler NG. (2017) Vasopressin: physiology, assessment and osmosensation. J Intern Med 282(4):284-297. https:// doi: 10.1111/joim.12645

Su W, Cao R, Zhang XY, Guan Y. (2020) Aquaporins in the kidney: physiology and pathophysiology. Am J Physiol Renal Physiol 318(1):F193–F203. https://doi: 10.1152/ajprenal.00304.2019

Stridh S, Palm F, Takahashi T, Ikegami-Kawai M, Friederich-Persson M, Hansell P (2017) Hyaluronan Production by Renomedullary Interstitial Cells: Influence of Endothelin, Angiotensin II and Vasopressin. Int. J. Mol. Sci 18(12):2701. https:// doi: 10.3390/ijms18122701

Ginetzinsky AG (1958) Role of hyaluronidase in the re-absorption of water in renal tubules: the mechanism of action of the antidiuretic hormone. Nature 182: 1218–1219. https://doi.org/10.1038/1821218a0

Ivanova LN, Babina AV, Baturina GS, Katkova LE (2017) The effect of vasopressin on the expression of genes of key enzymes of the interstitial hyaluronan turnover and concentration ability in WAG rat kidneys. Russian Journal of Genetics: Applied Research 7(3):249–257. https://doi: 10.1134/S2079059717030066

Tan RJ and Liu Y (2012) Matrix metalloproteinases in kidney homeostasis and diseases. Am J Physiol Renal Physiol 302(11): F1351–F1361. https://doi: 10.1152/ajprenal.00037.

Дзгоев СГ (2020) Влияние коллагеназы на активность гиалуронидазы 1-го типа в почечном сосочке и сыворотке крови белых крыс. Рос физиол журн им ИМ Сеченова 106 (1):78-83. [Dzgoev SG (2020) Effect of Collagenase on Type 1 Hyaluronidase Activity in Renal Papilla and Serum of White Rats. Russ J Physiol 106(1):78–83. (In Russ)]. https://doi: 10.31857/S0869813920010057

Дзгоев СГ (2019) Активность гиалуронидазы 1-го типа в клетках собирательных трубок и интерстиция папиллярной зоны почек крыс. Рос физиол журн им ИМ Сеченова 105(3): 295–302. [Dzgoev SG (2019) Hyaluronidase activity of the 1-st type in the cells of the collecting ducts and interstitium of the papillary zone of rat kidney. Russ J Physiol 105(3): 295–302. (In Russ)]. https://doi: 10.1134/S0869813919030038

Laemmli UK (1970) Cleavage of Structural Proteins During the Assembly of the Head of Bacteriophage T4. Nature 277:680–685. https://doi: 10.1038/227680a0.

Bradford MM (1976) A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem 72:248–254. https://doi: 10.1006/abio.1976.9999.

Kapoor C, Vaidya S, Wadhwan V, Hitesh KG, Pathak A (2016) Seesaw of matrix metalloproteinases (MMPs). Journal of сanсer researсh and therapeutiсs 12: 28–35. DOI: 10.4103/0973-1482.157337.

Garcia-Fernandez N, Jacobs-Cachá C, Mora-Gutiérrez J. M, Vergara A, Orbe J, and Soler M J (2020) Matrix Metalloproteinases in Diabetic Kidney Disease. J Clin Med 9: 472. doi:10.3390/jcm9020472.

Natochin YV, Golosova DV (2020) Vasopressin receptors subtypes and renal sodium transport. Vitamins & Hormones 113:239–258. https://doi: 10.1016/bs.vh.2019.08.013.

Zhuo JL (2000) Renomedullary interstitial cells: a target for endocrine and paracrine actions of vasoactive peptides in the renal medulla. Clin Exp Pharmacol Physiol 27 (7):465–473. https://doi: 10.1046/j.1440-1681.2000.03277.x.

Pannabecker TL, Dantzler WH, Layton HE, and Layton AT (2008) Role of three-dimensional architecture in the urine concentrating mechanism of the rat renal inner medulla. Am J Physiol Renal Physiol 295:F1271–F1285. https://doi: 10.1152/ajprenal.90252.2008.

Piedagnel R, Murphy G, Ronco PM, and Lelongt B (1999) Matrix Metalloproteinase 2 (MMP2) and MMP9 Are Produced by Kidney Collecting Duct Principal Cells but Are Differentially Regulated by SV40 Large-T, Arginine Vasopressin, and Epidermal Growth Factor. J Biol Chem 274(3):1614–1620. https://doi: 10.1074/jbc.274.3.1614.

Christensen EI, Wagner CA, Kaissling B (2012) Uriniferous tubule: structural and functional organization. Compr Physiol 2:805–861. https://doi:10.1002/cphy.c100073.

Ailenberg M and Silverman M (1996) Cellular activation of mesangial gelatinase A by cytochalasin D is accompanied by enhanced mRNA expression of both gelatinase A and its membrane-associated gelatinase A activator (MT-MMP). Biochem J 313(Pt3): 879–884. https://doi:10.1042/bj3130879.

Cui N, Hu M, Khalil RA (2017) Chapter One-Biochemical and Biological Attributes of Matrix Metalloproteinases. Prog Mol Biol and Transl Sci 147:1–73. https://doi: 10.1016/bs.pmbts.2017.02.005.

Catania JM, Chen G, and Parrish AR (2007) Role of matrix metalloproteinases in renal pathophysiologies. Am J Physiol Renal Physiol 292(3):F905–F911. https://doi: 10.1152/ajprenal.00421.2006.