Аннотация
Исследовали влияние солей азида, фторида, ортованадата и ЭДТА натрия на экто-АТФазную активность эритроцитов скорпены (Scorpaena porcus L.) и морской лисицы (Raja clavata L.). Показано, что в ответ на воздействие миллимолярных (мМ) концентраций выбранных биохимических агентов выявлены значительные различия гидролитической активности экто-АТФаз плазматической мембраны эритроцитов хрящевых и костистых рыб. Так, экто-АТФаза эритроцитов морской лисицы была практически нечувствительна к действию азида натрия. Напротив, экто-АТФаза эритроцитов скорпены была чувствительна к действию азида натрия, который при 20 мМ концентрации на 65% блокировал активность фермента. Фермент эритроцитов ската сохранял значительную активность (37%) при высоких (60 мМ) концентрациях фторида натрия, а экто-АТФаза эритроцитов скорпены при этой концентрации блокировалось почти полностью. ЭДТА выступал как модификатор активности экто-АТФазы морской лисицы: при концентрации его до 6 мМ активно блокировался гидролиз АТФ (на 58%), а при более высоких концентрациях происходила стимуляция (до 20%) активности экто-АТФазы. Увеличение концентрации ЭДТА (до 12 мМ) в суспензиях эритроцитов скорпены постоянно стимулировало ингибиторный эффект комплексона (до 52% от контроля). Ортованадат слабо блокировал активность экто-АТФаз эритроцитов исследованных рыб. Указанные различия отражают большую толерантность экто-АТФазы эритроцитов морской лисицы, к действию взятых в опыты химических реагентов по сравнению со скорпеной. Отсутствие ингибирующего эффекта азида натрия на экто-АТФазу эритроцитов морской лисицы позволяет предположительно отнести эту экто-НТФДазу к семейству экто-НТФДаз 2 типа, тогда как экто-НТФДаза эритроцитов скорпены к экто-НТФДазам 1 типа
Литература
Barnstock G (2015) Blood cells: an historical account of the roles of purinergic signaling. Purinergic Signalling 11: 411–434. https://doi.org/10.1007/s11302-015-9462-7
Yegutkin GG (2014) Enzymes involved in metabolism of extracellular nucleotides and nucleosides: Functional implications and measurement of activities. Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol 49 (6): 473–497. https://doi.org/ 10.3109/10409238.2014.953627
SilkinYuA, Silkina EN, Silkin MYu (2017) The dynamics of heat production in erythrocytes of the scorpion fish (Scorpaena porcus Linnaeus, 1758). In vitro 43(2):164 – 170. https://doi.org/ 10.1134/S1063074017020092
Silkin YA, Silkina EN (2017) The study of bioenergetic characteristics of the red blood cells of Black Sea fish the common stingray (Dasyatis pastinaca L.) and Black scorpionfish (Scorpaena porcus L.) Biophysics 62(3):434 – 439. https://doi.org/ 10.1134/S0006350917030204
al-Rashida M, Iqbal J. (2014) Therapeutic potentials of ecto-nucleoside triphosphate diphosphohydrolase, ecto-nucleotide pyrophosphatase/phophodiesterase, ecto-5'-nucleotidase and alkaline phosphatase inhibitors. Medicinal Research Reviews 34(4):703–743. https://doi.org/ 10.1002/med.21302
Knowles A, Nagy AK (1999) Ingibition of an ecto-ATP-diphosphohydrolase by azide. Eur. J. Biochem 262: 349–357. https://doi.org/ 10.1046/j.1432-1327.1999.00389.x
Pullman ME, Penefsky HS, Datta A, Racker E (1960) Partial resolution of the enzymes catalyzing oxidative phosphorylation. I. Purification and properties of soluble dinitrophenol-stimulated adenosine triphosphatase. J. Biol. Chem. 235:3322– 329.
Казеннов А М, Маслова М Н, Савина ГВ (1984) Сравнительная характеристика свойств Na+,K+- АТФазы эритроцитов человека и карпа Cyprinos carpio. Ж. эвол. биохим. и физиол. 20(2):167–173. [Kazennov AM, Maslova MN, Savina GV (1984) Sravnitel'naya harakteristika svojstv Na+,K+- ATFazy eritrocitov cheloveka i karpa Cyprinos carpio. J Evol Biochem Physiol 20(2):167–173. (in Russ)].
Казеннов А. М., Маслова М. Н. (1980) Особенности активации детергентами Na,K-аденозинтрифосфатазы головного мозга позвоночных. Ж. эвол. биохим. и физиол. 16(50):430–436. [Kazennov A. M., Maslova M. N. (1980) Osobennosti aktivacii detergentami Na,K-adenozintrifosfatazy golovnogo mozga pozvonochnyh. J Evol Biochem Physiol 16(50):430–436.(in Russ)].
Chen, P.S., Jr., Toribara, T. Y., Warner, H. (1956) Microdetermination of phosphorus Anal. Chem, 28:1756 -1758.
Vasilyeva EV, Minkov IB, Fitin AF Vinogradov AD (1982) Kinetic mechanism of mitochondrial adenosine triphosphatase. Inhibition by azide and activation by sulphite. Biochem. J. 202:15–23. https://doi.org/ 10.1042/bj2020009
Ernster L, Jones LC (1962) Study of the nucleoside tri- and diphosphatase activities of rat liver microsomes. J. Cell Biol. 15:563–577. https://doi.org/ 10.1083/jcb.15.3.563
Strobel RS. Nagy AK, Knowles AF, Buegel J, Rosenberg MO (1996) Chicken oviductal ecto-ATP-diphosphohydrolase. Purification and characterization. J. Biol. Chem. 271: 16232–16331. https://doi.org/ 10.1074/jbc.271.27.16323
Plesner L (1995) Ecto-ATPases: identities and functions. Int. Rev. Cytol. 158:141–214. https://doi.org/ 10.1016/s0074-7696(08)62487-0
Treuheit MJ, Vaghy PL, Kirley TL (1992) Mg2+-ATPase from rabbit skeletal muscle transverse tubules is a 67-kilodalton glycoprotein. J. Biol. Chem. 267:11777–11782.
Kukulski F, Levesque SA, Lavoie EG, Lecka J, Bigonnesse F, Knowles AF, Robson3 SC, Kirley TL, Sevigny J. (2005) Comparative hydrolysis of P2 receptor agonists by NTPDases 1, 2, 3 and 8. Purinergic Signalling 1:193–204. https://doi.org/ 10.1007/s11302-005-6217-х
Knowles AF, Li C (2006) Molecular cloning and characterization of expressed human ecto-nucleoside triphosphate diphosphohydrolase 8 (E-NTPDase 8) and its soluble extracellular domain. Biochemistry 45:7323–7333. https://doi.org/ 10.1021/bi052268e
Barbier O, Arreola-Mendoza L, Del Razo ML (2010) Molecular mechanisms of fluoride toxicity. Chemico-Biological Interactions 188:319–333. https://doi.org/ 10.1016/j.cbi.2010.07.011
Adamek E, Pawіowska-Gуral K, Bober K (2005) In vitro and in vivo effects of fluoride ions on enzyme activity. Ann. Acad. Med. Stetin 51 (2): 69–85.
Agalakova NI, Gusev GP (2011) Fluoride-induced death of rat erythrocytes in vitro. Toxicology In Vitro 25:1609–1618. https://doi.org/10.1016/j.tiv.2011.06.006
Antonny B, Bigay J, Chabre M. (1990) A novel magnesium-dependent mechanism for the activation of transducin by fluoride. FEBS Letters 268 (1):277 – 280. https://doi.org/ 10.1016/0014-5793(90)81027-l
Gutiérrez-Salinas J, García-Ortíz L, Morales González JA, Hernández-Rodríguez S, Ramírez-García S, Núñez-Ramos NR, Madrigal-Santillán E (2013) In vitro effect of sodium fluoride on malondialdehyde concentration and on superoxide dismutase, catalase, and glutathione peroxidase in human erythrocytes. Scientific World Journal 2013:864–718. https://doi.org/ 10.1155/2013/864718
Suska M (2001) The effect of sodium fluoride on the adenine nucleotide pool in erythrocytes of Wistar rats. Int. J. Occup. Med. Environ. Health. 14(4): 369-373. PMID: 11885920
Qin J, Chai G, Brewer JM, Lovelace LL, Lebioda L. (2006) Fluoride inhibition of enolase: crystal structure and thermodynamics. Biochem. 45:793–800. https://doi.org/10.1021/bi051 558s
Liao Y, Chen J, Brandt BW et al. (2015) Identification and functional analysis of genome mutations in a fluoride-resistant Streptococcus mutans strain. PLOS ONE 10.:e0122630. https ://doi. org/10.1371/journ al.pone.01226 30
Gambino R, Piscitelli J, Ackattupathil TA et al. (2009) Acidification of blood is superior to sodium fluoride alone as an inhibitor of glycolysis. Clin. Chem. 55:1019–1021. https ://doi.org/10.1373/clinc hem.2008.12170 7
Izquierdo-Vega JA, Sánchez-Gutiérrez M, Del Razo ML (2008) Decreased in vitro fertility in male rats exposed to fluoride-induced oxidative stress damage and mitochondrial transmembrane potential loss. Toxicology and Applied Pharmacology 230(3):352–357. https://doi.org/ 10.1016/j.taap.2008.03.008. Epub 2008 Mar 28.
Anuradha CD, Kanno S, Hirano S (2001) Oxidative damage to mitochondria is a preliminary step to caspase-3 activation in fluoride-induced apoptosis in HL-60 cells. Biol. Med. 31 (3):367 – 373. https://doi.org/ 10.1016/s0891-5849(01)00591-3
Sugiyama H, Matsugo S, Misu H et al. (2013) Regulation of the physiological effects of peroxidovanadium(V) complexes by the electronicnature of ligands. J. Inorg. Biochem. 121:66–76. https://doi.org/ 10.1016/j.jinorgbio.2012.12.014
Benabe JE, Echegoyen LA, Pastrana B, Martinez-Maldonado M (1987) Mechanism of inhibition of glycolysis by vanadate. J. Biol. Chem. 262(20):9555–9560. PMID: 3036865
Robinson JD (1981) Vanadate inhibition of brain (Ca2+ Mg2+)-ATPase. Neurochem. Res. 6(3):225–232. https://doi.org/ 10.1007/BF00964038
Barceloux DG (1999) Vanadium. J. Toxicol. Clin. Toxicol. 37(2):265–278. https://doi.org/ 10.1081/clt-100102425
Treviño S, Díaz A, Sánchez-Lara E, Sanchez-Gaytan BL, Perez-Aguilar JM, González-Vergara E (2019) Vanadium in Biological Action: Chemical, Pharmacological Aspects, and Metabolic Implications in Diabetes Mellitus. Biological Trace Element Research 188:68–98. https://doi.org/ 10.1007/s12011-018-1540-6
Turner TL, Nguyen VH, McLauchlan CC, Dymon Z, Dorsey BM, Hooker JD, Jones MA (2012) Inhibitory effects of decavanadate on several enzymes and Leishmania tarentolae in vitro. J Inorg. Biochem. 108:96–104. https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.201109.009
Korbecki J, Baranowska-Bosiacka I, Gutowska I, Chlubek D (2012) Biochemical and medical importance of vanadium compounds. Acta Biochim. Pol. 59(2):195–200. PMID: 22693688
Венкстерн ТВ, Энгельгардт ВА (1957) аспространение экто-аденозилполифосфатазы и характеристика некоторых ее свойств. Биохимия 22(5):911–916. [Venkstern TV, Engelhardt VA (1957) Distribution of ecto-adenosinpolyphosphatase and characteristics of certain of its properties. Biochim. 22 (5):911 – 916 (in Russ)].
Wolf HU (1972) Effects of Ethylenediaminetetra-acetate and Deoxycholate on Kinetic Constants of the Calcium Ion-Dependent Adenosine Triphosphatase of Human Erythrocyte Membranes. Biochem. J. 130:311–314. https://doi.org/ 10.1042/bj1300311
Schatzman HJ,Vincenzi FF (1969) Calcium movements across the membrane of human red cells. J. Physiol. 201 (2):369–395. https://doi.org/ 10.1113/jphysiol.1969.sp008761
Bogdanova A, Makhro A, Wang J, Lipp P, Kaestner L (2013) Calcium in red blood cells – a perilous balance. Int. J. Mol. Sci. 14(5):9848–9872. https://doi.org/10.3390/ijms14059848
Durriti-Cubria M, Seifen E, Schmidt HL (1967) Calcium content and uptake by erythrocyte stomata. Hoppe Seilerz Z. Physiol. Chem. 348(8):1043–1046. PMID: 4233216
Christoforidis S, Papamarcaki T, Galaris D, Kellner R, Tsolas O (1995) Purification and properties of human placental ATP diphosphohydrolase. Eur. J. Biochem. 234:66–74. https://doi.org/ 10.1111/j.1432-1033.1995.066_c.x
Jensen FB, Agnisola C, Novak I (2009) ATP release and extracellular nucleotidase activity in erythrocytes and coronary circulation of rainbow trout. Comparative Biochemistry and Physiology Part A 152:351–356. https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2008.11.007