РОЛЬ РЕДОКС-СТАТУСА И ОКИСЛИТЕЛЬНОЙ МОДИФИКАЦИИ БЕЛКОВ В РЕАЛИЗАЦИИ АПОПТОЗА ЛИМФОЦИТОВ КРОВИ ЧЕЛОВЕКА В НОРМЕ И ПРИ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОМ ОКИСЛИТЕЛЬНОМ СТРЕССЕ
PDF

Ключевые слова

лимфоциты крови
редокс-статус клетки
окислительный стресс
антиоксидантная система
окислительная модификация белков
апоптоз

Как цитировать

Носарева, О. Л., Степовая, Е. А., Шахристова, Е. В., Алексеева, О. Н., Кузьменко, Д. И., Садыкова, А. А., & Новицкий, В. В. (2018). РОЛЬ РЕДОКС-СТАТУСА И ОКИСЛИТЕЛЬНОЙ МОДИФИКАЦИИ БЕЛКОВ В РЕАЛИЗАЦИИ АПОПТОЗА ЛИМФОЦИТОВ КРОВИ ЧЕЛОВЕКА В НОРМЕ И ПРИ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОМ ОКИСЛИТЕЛЬНОМ СТРЕССЕ. Российский физиологический журнал им. И. М. Сеченова, 105(3), 327–338. https://doi.org/10.1134/S0869813919030063

Аннотация

В статье представлены данные, характеризующие уровень активных форм кислорода, необратимой и обратимой окислительной модификации белков, состояние компонентов системы глутатиона и активность каталазы, реализацию апоптоза в интактных лимфоцитах крови. Методом моделирования окислительного стресса in vitro исследовано влияние пероксида водорода в конечной концентрации 0,5 мМ на реализацию апоптоза; проведена оценка вклада компонентов системы глутатиона, необратимой и обратимой окислительной модификации белков в молекулярные механизмы клеточной гибели лимфоцитов крови. Показано, что апоптотический тип гибели лимфоцитов крови при экспериментальном окислительном стрессе характеризовался активированием глутатионилирования и карбонилирования протеинов. Представленные данные доказывают, что молекулы белков являются потенциальными редокс-зависимыми мишенями для регуляции клеточного метаболизма лимфоцитов крови.

https://doi.org/10.1134/S0869813919030063
PDF

Литература

Меньщикова Е. Б., Зенков Н. К., Ланкин В. З., Бондарь И. А., Труфакин В. А. Окислительный стресс. Патологические состояния и заболевания. Новосибирск. Сибирск. универ. изд-во. 2017. [Men'shhikova E. B., Zenkov N. K., Lankin V. Z., Bondar' I. A., Trufakin V. A. Okislitel'nyj stress. Patologicheskie sostoyaniya i zabolevaniya [Oxidative stress: Pathological states and diseases]. Novosibirsk. Sibirskoe Universitetskoe Izdatelstvo. 2017.].

Belikov A. V., Schraven B., Simeoni L. T cells and reactive oxygen species. J. Biomed. Sci. 22: 85–92. 2015.

Gostner J. M., Becker K., Fuchs D., Sucher R. Redox regulation of the immune response. Redox. Rep. 18(3): 88–94. 2013.

Kesarwani P., Murali A. K., Al-Khami A. A., Mehrotra S. Redox regulation of T-cell function: from molecular mechanisms to significance in human health and disease. Antioxid. Redox. Signal. 18(12): 1497–1534. 2013.

Меньщикова Е. Б., Ланкин В. З., Зенков Н. К., Бондарь И. А., Круговых Н. Ф., Труфакин В. А. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. М. Фирма «Слово». 2006. [Men'shhikova E. B., Lankin V. Z., Zenkov N. K., Bondar' I. A., Kruguvyh N. F., Trufakin V. A. Okislitel'nyj stress. Prooksidanty i antioksidanty [Oxidative stress: Prooxidant and antioxidant]. Moscow. Firma «Word». 2006.].

Thannickal V. J., Fanburg B. L. Reactive oxygen species in cell signaling. J. Physiol. 279(6): L1005–L1028. 2000.

Ullrich V., Kissner R. Redox signaling: bioinorganic chemistry at its best. J. Inorg. Biochem. 100(12): 2079–2086. 2006.

Dubinina E. E., Dadali V. A. Role of 4-hydroxy-trans-2-nonenal in cell functions. Biochemistry (Mosc). 75(9): 1069–1087. 2010.

Степовая Е. А., Рязанцева Н. В., Носарева О. Л., Закирова Е. В., Наумова А. И., Веснина О. Н., Орлов Д. С., Шахристова Е. В., Иванов В. В., Новицкий В. В. Роль окислительной модификации белков в редокс-зависимой регуляции апоптоза опухолевых клеток. Молекулярная медицина. (4): 60–64. 2015. [Stepovaya E. A., Ryazantseva N. V., Nosareva O. L., Zakirova E. V., Naumova A. I., Vesnina O. N., Orlov D. S., Shakhristova E. V., Ivanov V. V., Novitsky V. V. The role of oxidative protein modification in redox-dependent regulation of tumor cell apoptosis. Molecular medicine. (4): 60–64. 2015. (in Russ.)].

Chondrogianni N., Petropoulos I., Grimm S., Georgila K., Catalgol B., Friguet B., Grune T., Gonos E. S. Protein damage, repair and proteolysis. Mol. Aspects Med. 35: 1–71. 2014.

Popov D. Protein S-glutathionylation: from current basics to targeted modifications. Arch. Physiol. Biochem. 120(4): 123–130. 2014.

Nosareva O. L., Stepovaya E. A., Ryazantseva N. V., Shakhristova E. V., Egorova M. Y., Novitsky V. V. The role of the glutathione system in oxidative modification of proteins and dysregulation of apoptosis in Jurkat tumor cells. Bull. Exp. Biol. Med. 164(2): 199–202. 2017.

Bignold L. P., Ferrante A. Mechanism of separation of polymorphonuclear leukocytes from whole blood by the one-step Hypaque-Ficoll method. J. Immunol. Methods. 96(1): 29–33. 1987.

Ulmer A. J, Flad H. D. Discontinuous density gradient separation in human mononuclear leucocytes using percoll as gradient medium. J. Immun. Methods. 30(1): 1–10. 1979.

Halliwell B., Whiteman M. Measuring reactive species and oxidative damage in vivo and in cell culture: how should you do it and what do the results mean? Br. J. Pharmacol. 142(2): 231–255. 2004.

Thom S. R., Elbuken M. E. Oxygen-dependent antagonism of lipid peroxidation. Free Radic. Biol. Med. 10(6): 413–426. 1991.

Cohen G. M. Caspases: the executioners of apoptosis. Biochem. J. 326: 1–16. 1997.

Nicholson D. W. Caspase structure, proteolytic substrates, and function during apoptotic cell death. Cell Death and Differentiation. 6: 1028–1042. 1999.

Kojima S., Nakayama K., Ishida H. Low dose gamma-rays activate immune functions via induction of glutathione and delay tumor growth. J. Radiat. Res. 45(1): 33–39. 2004.

Burchill B. R., Oliver J. M., Pearson C. B., Leinbach E. D., Berlin R. D. Microtubule dynamics and glutathione metabolism in phagocytizing human polymorphonuclear leukocytes. J. Cell Biol. 76(2): 439–447. 1978.

Worthington D. J., Rosemeyer M. A. Glutathione reductase from human erythrocytes. Catalytic properties and aggregation. Eur. J. Biochem. 67(1): 231–238. 1976.

Карпищенко А. И. Медицинские лабораторные технологии. CПб. Интермедика. 1998. [Karpishchenko A. I. Medicinskie laboratornye tekhnologii [Medical laboratory techniques]. Saint Petersburg. Intermedika. 1998.].

Королюк М. А., Иванова Л. Н., Майорова И. Г., Токарев В. Е. Метод определения активности каталазы. Лаб. дело. 1: 16–19. 1988. [Korolyuk M. A., Ivanova L. N., Majorova I. G., Tokarev V. E. Method for determination of catalase activity. Laboratornoe delo. 1: 16–19. 1988. (in Russ.)].

Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 72: 248–254. 1976.

Кулинский В. И., Колесниченко Л. С. Глутатион ядра клетки и его функции. Биомедицинская химия. 56(6): 657–662. 2010. [Kulinskiĭ V. I., Kolesnichenko L. S. Nuclear glutathione and its functions. Russ. Biomeditsinskaya Khimiya. 56(6): 657–662. 2010. (in Russ.)]

Dannenmann B., Lehle S., Hildebrand D. G., Kübler A., Grondona P., Schmid V., Holzer K., Fröschl M., Essmann F., Rothfuss O., Schulze-Osthoff K. High glutathione and glutathione peroxidase-2 levels mediate cell-type-specific DNA damage protection in human induced pluripotent stem cells. Stem Cell Reports. 4(5): 886–898. 2015.

Harris I. S., Treloar A. E., Inoue S., Sasaki M., Gorrini C., Lee K. C., Yung K. Y., Brenner D., Knobbe-Thomsen C. B., Cox M. A., Elia A., Berger T., Cescon D. W., Adeoye A., Brüstle A., Molyneux S. D., Mason J. M., Li W. Y., Yamamoto K., Wakeham A., Berman H. K., Khokha R., Done S. J., Kavanagh T. J., Lam C. W., Mak T. W. Glutathione and thioredoxin antioxidant pathways synergize to drive cancer initiation and progression. Cancer Cell. 27(2): 211–222. 2015.

Pastore A., Piemonte F. S-glutathionylation signaling in cell biology: progress and prospects. Eur. J. Pharm. Sci. 46(5): 279–292. 2012.

Hill B. G., Bhatnagar A. Protein S-glutathiolation: redox-sensitive regulation of protein function. J. Mol. Cell Cardiol. 52(3): 559–567. 2012.

Кулинский В. И., Колесниченко Л. С. Система глутатиона. I. Синтез, транспорт, глутатионтрансферазы, глутатионпероксидазы. Биомедицинская химия. 55(3): 255–277. 2009. [Kulinskiĭ V. I., Kolesnichenko L. S. Glutathione system. I. Synthesis, transport, glutathione transferases, glutathione peroxidases. Russ. Biomeditsinskaya Khimiya. 55(3): 255–277. 2009. (in Russ.)].

Son A., Yodoi J., Nakamura H. Thioredoxin. Nippon Rinsho. 62(11): 537–540. 2004.

Зенков Н. К., Меньщикова Е. Б., Ткачев В. О. Некоторые принципы и механизмы редокс-регуляции. Кислород и антиоксиданты. 1: 3–64. 2009. [Zenkov N. K., Men'shhikova E. B., Tkachev V. O. Some principles and mechanisms of redox-regulation.. Oxygen and antioxidants. 1: 3–64. 2009. (in Russ.)].

Grimsrud P. A., Xie H., Griffin T. J., Bernlohr D. A. Oxidative stress and covalent modification of protein with bioactive aldehydes. J. Biol. Chem. 283(32): 21837–21841. 2008.

Kalinina E. V., Chernov N. N., Novichkova M. D. Role of glutathione, glutathione transferase, and glutaredoxin in regulation of redox-dependent processes. Biochemistry. (Mosc). 79(13): 1562–1583. 2014.