СТАБИЛЬНЫЙ УРОВЕНЬ ГИГАНТСКИХ БЕЛКОВ САРКОМЕРНОГО ЦИТОСКЕЛЕТА В ПОПЕРЕЧНОПОЛОСАТЫХ МЫШЦАХ СОНИ-ПОЛЧКА GLIS GLIS ПРИ ГИБЕРНАЦИИ
PDF

Ключевые слова

гибернация
m. soleus
m. extensor digitorum longus
m. gastrocnemius
титин
небулин
миозин
дистрофин
соня-полчок
Glis glis

Как цитировать

Попова, С. С., Юршенас, Д. А., Михайлова, Г. З., Бобылёва, Л. Г., Салмов, Н. Н., Тяпкина, О. В., Нуруллин, Л. Ф., Газизова, Г. Р., Нигметзянов, И. Р., Гусев, О. А., Захарова, Н. М., & Вихлянцев , И. М. (2021). СТАБИЛЬНЫЙ УРОВЕНЬ ГИГАНТСКИХ БЕЛКОВ САРКОМЕРНОГО ЦИТОСКЕЛЕТА В ПОПЕРЕЧНОПОЛОСАТЫХ МЫШЦАХ СОНИ-ПОЛЧКА GLIS GLIS ПРИ ГИБЕРНАЦИИ. Российский физиологический журнал им. И. М. Сеченова, 107(6-7), 828–841. https://doi.org/10.31857/S0869813921060108

Аннотация

Исследованы изменения содержания гигантских белков саркомерного цитоскелета титина (м.м. 3000 - 3700 кДа) и небулина (м.м. 770 кДа) в скелетных мышцах (m. soleus, m. gastrocnemius), титина в миокарде левого желудочка сердца, а также белка примембранного цитоскелета дистрофина (м.м. 427 кДа) в m. soleus и m. extensor digitorum longus сони-полчка (Glis glis) двух экспериментальных групп: «Летняя активность» и «Гипотермия» (спячка). Обнаружено, что развитие атрофических изменений в скелетных мышцах сони-полчка при гибернации сопровождается уменьшением содержания дистрофина. В частности, интенсивность флуоресценции на поперечных срезах скелетных мышц, окрашенных первичными антителами к дистрофину и вторичными антителами, конъюгированными с флуорохромом Alexa488, уменьшилась в 2.7 раза (p < 0.05) и в 2.0 раза (p < 0.05) в m. soleus и m. EDL соответственно у животных группы «Гипотермия». ДСН-электрофорез белков в крупнопористом 2.2%-ном полиакриламидном геле, укрепленном агарозой, выявил незначительное уменьшение (на 15%, p ≤ 0.01) содержания титина по отношению к содержанию тяжёлых цепей миозина в m. gastrocnemius животных группы «Гипотермия». Содержание титина в m. soleus и сердечной мышце, а также содержание небулина в исследованных скелетных мышцах не уменьшалось в период гибернации. Эти результаты согласуются с полученными нами ранее данными для других гибернантов: длиннохвостого суслика, бурого и гималайского медведей. Можно предположить, что в процессе эволюции у зимнеспящих животных были выработаны молекулярные механизмы, отвечающие за поддержание стабильного уровня гигантских белков саркомерного цитоскелета в период гибернации.

https://doi.org/10.31857/S0869813921060108
PDF

Литература

Ruf T, Bieber C (2020) Physiological, behavioral, and life-history adaptations to environmental fluctuations in the edible dormouse. Front Physiol 11: 423. https://doi.org/10.3389/fphys.2020.00423

Vogel P (1997) Hibernation of recently captured Muscardinus, Eliomys and Myoxus: a comparative study. Nat Croat 6(2): 217–231.

Wiltz M, Heldmaier G (2000) Comparison of hibernation, estivation and daily torpor in the edible dormouse, Glis glis. J Compar Physiol B 170: 511–521. https://doi.org/10.1007/s003600000129

French AR (1982) Effects of temperature on the duration of arousal episodes during hibernation. J Appl Physiol Respir Environ Exerc Physiol 52(1): 216–220. https://doi.org/10.1152/jappl.1982.52.1.216

Bieber C, Lebl K, Stalder G, Geiser F, Ruf T (2014) Body mass dependent use of hibernation: why not prolong the active season, if they can? Funct Ecol 28: 167–177. https://doi.org/10.1111/1365-2435.12173

Ануфриев АИ, Охлопков ИМ (2015) Зимняя спячка трех видов Sciuridae в Якутии с температурой тела ниже нуля. Экология 2: 125–133. [Anufriev AI, Okhlopkov IM (2015) Hibernation of three species of the Sciuridae family in Yakutia with a body temperature below zero. Russ J Ecol 46(2): 167–174. (In Russ)]. https://doi.org/10.1134/S1067413615010026

Malatesta M, Perdoni F, Battistelli S, Muller S, Zancanaro C (2009) The cell nuclei of skeletal muscle cells are transcriptionally active in hibernating edible dormice. BMC Cell Biology 10: 19. https://doi.org/10.1186/1471-2121-10-19

Belova SP, Mochalova EP, Kostrominova TY, Shenkman BS, Nemirovskaya TL (2020) P38α-MAPK signaling inhibition attenuates soleus atrophy during early stages of muscle unloading. Int J Mol Sci 21(8): 2756. https://doi.org/10.3390/ijms21082756

Ulanova A, Gritsyna Y, Vikhlyantsev I, Salmov N, Bobylev A, Abdusalamova Z, Rogachevsky V, Shenkman B, Podlubnaya S (2015) Isoform composition and gene expression of thick and thin filament proteins in striated muscles of mice after 30-day space flight. Biomed Res Int Article ID 104735. https://doi.org/10.1155/2015/104735

Cotton C (2016) Skeletal muscle mass and composition during mammalian hibernation. J Exp Biol 219: 226–234. https://doi.org/10.1242/jeb.125401

Vikhlyantsev IM, Podlubnaya ZA (2012) New titin (connectin) isoforms and their functional role in striated muscles of mammals: facts and suppositions. Biochemistry (Moscow) 77(13): 1515–1535. https://doi.org/10.1134/S0006297912130093

Vikhlyantsev IM, Karaduleva EV, Podlubnaya, ZA (2008) Seasonal changes in the composition of titin isoforms in muscles of hibernating ground squirrels. Biophysics 53: 598–603. https://doi.org/10.1134/S0006350908060249

Popova S, Ulanova A, Gritsyna Yu, Salmov N, Rogachevsky V, Mikhailova G, Bobylev A, Bobyleva L, Yutskevich Ya, Morenkov O, Zakharova N, Vikhlyantsev I (2020) Predominant synthesis of giant myofibrillar proteins in striated muscles of the long-tailed ground squirrel Spermophilus undulatus during interbout arousal. Sci Rep 10: 15185. https://doi.org/10.1038/s41598-020-72127-y

Nelson OL, Robbins CT, Wu Y, Granzier H (2008) Titin isoform switching is a major cardiac adaptive response in hibernating grizzly bears. Am J Physiol Heart Circ Physiol 295(1): H366–H371. https://doi.org/10.1152/ajpheart.00234.2008

Salmov NN, Vikhlyantsev IM, Ulanova AD, Gritsyna YV, Bobylev AG, Saveljev AP, Makariushchenko VV, Maksudov GY, Podlubnaya ZA (2015) Seasonal changes in isoform composition of giant proteins of thick and thin filaments and titin (connectin) phosphorylation level in striated muscles of bears (Ursidae, Mammalia). Biochemistry (Moscow) 80(3): 343–355. https://doi.org/10.1134/S0006297915030098

Lomonosova YN, Kalamkarov GR, Bugrova AE, Shevchenko TF, Kartashkina NL, Lysenko EA, Shenkman BS, Nemirovskaya TL (2012) Role of NO-synthase in regulation of protein metabolism of stretched rat m. soleus muscle during functional unloading. Biochemistry (Moscow) 77(2): 208–216. https://doi.org/10.1134/S0006297912020137

Tatsumi R, Hattori A (1995) Detection of giant myofibrillar proteins connectin and nebulin by electrophoresis in 2% polyacrylamide slab gels strengthened with agarose. Anal Biochem 224(1): 28–31. https://doi.org/10.1006/abio.1995.1004

Vikhlyantsev IM, Podlubnaya ZA (2017) Nuances of electrophoresis study of titin/connectin. Biophys Rev 9(3): 189–199. https://doi.org/10.1007/s12551-017-0266-6

Tikunov BA, Sweeney HL, Rome LC (2001) Quantitative electrophoretic analysis of myosin heavy chains in single muscle fibers. J Appl Physiol 90(5): 1927–1935. https://doi.org/10.1152/jappl.2001.90.5.1927

Cottin P, Poussard S, Mornet D, Brustis J, Mohammadpour M, Leger J, Ducastaing A (1992) In vitro digestion of dystrophin by calcium-dependent proteases, calpains I and II. Biochimie 74(6): 565-570. https://doi.org/10.1016/0300-9084(92)90156-9

Dowling P, Gargan S, Murphy S, Zweyer M, Sabir H, Swandulla D, Ohlendieck K (2021) The Dystrophin Node as Integrator of Cytoskeletal Organization, Lateral Force Transmission, Fiber Stability and Cellular Signaling in Skeletal Muscle. Proteomes 9(1): 9. https://doi.org/10.3390/proteomes9010009

Kravtsova VV, Shenkman BS, Mikhailov VM Nikol'skiĭ EE, Krivoĭ II (2010) Effect of functional unloading and the deficit of dystrophin on the local hyperpolarization of the postsynaptic membrane of a skeletal muscle fiber. Biophysics 55: 740–744. https://doi.org/10.1134/S000635091005009X

Bottinelli R, Canepari M, Reggiani C, Stienen GJ (1994) Myofibrillar ATPase activity during isometric contraction and isomyosin composition in rat single skinned muscle fibres. J Physiol 481(3): 663–675. https://doi.org/10.1113/jphysiol.1994.sp020472

Sieck GC, Zhan WZ, Prakash YS, Daood MJ, Watchko JF (1995) SDH and actomyosin ATPase activities of different fiber types in rat diaphragm muscle. J Appl Physiol 79(5): 1629–1639. https://doi.org/10.1152/jappl.1995.79.5.1629

Lazareva MV, Trapeznikova KO, Vikhlyantsev IM, Bobylev AG, Klimov AA, Podlubnaia ZA (2012) Seasonal changes in the isoform composition of the myosin heavy chains in skeletal muscles of hibernating ground squirrels Spermophilus undulatus. Biophysics 57(6): 764–768. https://doi.org/10.1134/S0006350912060085